中國科學(xué)技術(shù)大學(xué)微尺度物質(zhì)科學(xué)國家研究中心和生命科學(xué)與醫(yī)學(xué)部周叢照教授&陳宇星教授課題組闡明了藍(lán)藻分子伴侶Raf1協(xié)助核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶（RuBisCO）組裝的分子機理，發(fā)現(xiàn)RuBisCO組裝和成熟過程的多層次精細(xì)動態(tài)調(diào)控網(wǎng)絡(luò)，為人工改造RuBisCO以提高光合作用效率奠定了基礎(chǔ)。該研究成果以“Molecular basis for the assembly of RuBisCO assisted by the chaperone Raf1”為題于2020年5月25日在線發(fā)表在《Nature Plants》上。
RuBisCO是地球上豐度最高的酶，總質(zhì)量約為7億噸，催化光合作用暗反應(yīng)的碳同化過程，每年將地球上超過1000億噸CO2固定為有機物。然而RuBisCO的催化效率極低，每個RuBisCO全酶每秒鐘只能催化3~10個CO2分子的轉(zhuǎn)化。為了應(yīng)對環(huán)境中CO2濃度的不斷降低，藍(lán)藻進化出CO2濃縮機制（CCM），通過羧酶體包裹RuBisCO并高度富集CO2，從而提高催化效率。藍(lán)藻和植物中的I型RuBisCO全酶由8個大亞基RbcL和8個小亞基RbcS組成，其組裝和成熟過程需要多個分子伴侶的幫助，包括GroEL/ES、RbcX和Raf1等。將藍(lán)藻的CCM系統(tǒng)引入植物被認(rèn)為是一種潛在的提高植物光合效率的方法，然而迄今為止對于RuBisCO組裝和成熟的精細(xì)過程仍然不清楚，極大限制了RuBisCO的工程改造和活性優(yōu)化。
該研究基于藍(lán)藻分子伴侶Raf1以及Raf1和RuBisCO大亞基RbcL復(fù)合體的晶體結(jié)構(gòu)分析，精細(xì)展示了Raf1與RbcL的相互作用界面。Raf1以交錯的二體形式存在；當(dāng)與RbcL結(jié)合時，Raf1的兩個結(jié)構(gòu)域相對旋轉(zhuǎn)，形成類似鑷子的結(jié)構(gòu)夾住一個RbcL二體，進而穩(wěn)定RbcL八聚體。同時，通過冷凍電鏡單顆粒技術(shù)解析了RuBisCO和Raf1復(fù)合物一系列不同中間狀態(tài)的三維結(jié)構(gòu)，直觀展示了RbcS替換Raf1形成全酶過程中的多步動態(tài)構(gòu)象。此外，通過生化手段發(fā)現(xiàn)Raf1能夠拮抗支架蛋白CcmM介導(dǎo)的RuBisCO堆積及相變過程，進而可能參與調(diào)控RuBisCO的堆積和羧酶體內(nèi)核的形成?；谏鲜鰧嶒灲Y(jié)果，作者提出了R返回首頁 浙公網(wǎng)安備 33010602009704號;浙ICP備18001318號