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2017年11月27日美國(guó)科學(xué)院院刊（PNAS）在線發(fā)表了我校生命科學(xué)技術(shù)學(xué)院趙開弘教授課題組與德國(guó)杜塞爾多夫大學(xué)Astrid H?ppner博士、萊比錫大學(xué)Wolfgang G?rtner教授和慕尼黑大學(xué)Hugo Scheer教授的合作成果，論文題為“Structures and enzymatic mechanisms of phycobiliprotein lyases CpcE/F and PecE/F”。趙開弘教授為論文通訊作者，博士研究生趙成為論文第一作者。

藍(lán)細(xì)菌光合作用由藻膽體捕獲光能，藻膽體由酶催化形成的色素化藻膽蛋白組成。目前已知有3類不同類型的藻膽蛋白裂合酶：S型、T型和E/F型。在趙開弘課題組發(fā)現(xiàn)了S型裂合酶，成功解析了T型裂合酶結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，本研究通過(guò)巧妙設(shè)計(jì)實(shí)驗(yàn)，提純得到接近天然狀態(tài)的高純度CpcE/F蛋白復(fù)合物，進(jìn)一步通過(guò)結(jié)構(gòu)生物學(xué)解析了CpcE/F蛋白復(fù)合物的晶體結(jié)構(gòu)。S型和T型裂合酶只能催化藻膽蛋白共價(jià)偶聯(lián)藻膽色素，E/F型裂合酶除了催化藻膽蛋白共價(jià)偶聯(lián)藻膽色素，還能催化藻膽色素脫離藻膽蛋白、藻膽色素異構(gòu)化和藻膽蛋白重組與降解等諸多重要過(guò)程。因此，E/F型裂合酶在藍(lán)細(xì)菌光合作用捕光復(fù)合物中發(fā)揮著至關(guān)重要的作用，但遺憾的是至今為止其結(jié)構(gòu)與作用機(jī)制一直是個(gè)迷。

根據(jù)本研究得到的高分辨率的CpcE/F晶體結(jié)構(gòu)，CpcE/F是一個(gè)異源二聚體復(fù)合物，整體呈現(xiàn)ɑ-螺線管結(jié)構(gòu)，螺線管環(huán)繞形成的內(nèi)部洞穴負(fù)責(zé)催化功能。本工作證明，CpcE/F既能催化藻藍(lán)蛋白共價(jià)偶聯(lián)藻藍(lán)膽素，也能將藻藍(lán)膽素脫離藻藍(lán)蛋白。根據(jù)CpcE/F結(jié)構(gòu)模擬得到高同源裂合酶PecE/F蛋白復(fù)合物的結(jié)構(gòu)，并通過(guò)定點(diǎn)突變發(fā)現(xiàn)PecE/F裂合酶的活性中心H87C88，證明該活性中心通過(guò)藻藍(lán)膽素C10的親核加成反應(yīng)驅(qū)動(dòng)藻藍(lán)膽素異構(gòu)化為藻紫膽素。

總之，這些結(jié)構(gòu)與機(jī)制研究工作為人造光合作用捕光傳能元件的設(shè)計(jì)與創(chuàng)建，為開拓全波段光合作用創(chuàng)造了條件，為通過(guò)光合作用捕光傳能元件提高農(nóng)作物光合作用水平奠定了基礎(chǔ)。

本工作由國(guó)家自然科學(xué)基金資助，農(nóng)業(yè)微生物學(xué)國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室結(jié)構(gòu)生物學(xué)平臺(tái)提供了大力支持。

文章鏈接：http://www.pnas.org/content/early/2017/11/21/1715495114.abstract

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