我校生命科學(xué)院曹向宇教授團(tuán)隊(duì)在β-酪蛋白在轉(zhuǎn)運(yùn)圣草次苷研究方面取得重要進(jìn)展,研究成果被食品科技領(lǐng)域雜志Food Hydrocolloids(中科院JCR分區(qū),工程技術(shù)2區(qū)top)在線(xiàn)發(fā)表。
圣草次苷是一種存在于檸檬或檸檬柑橘類(lèi)水果中的黃酮苷類(lèi)化合物,它具有抗氧化、抗癌、抗過(guò)敏等生物活性。β-酪蛋白是牛乳中重要的蛋白質(zhì),在適當(dāng)?shù)臈l件下,它可以在水溶液中形成穩(wěn)定的膠束狀結(jié)構(gòu),有利于營(yíng)養(yǎng)成分在身體里的運(yùn)輸。本文在生理?xiàng)l件下(pH=7.4),利用多種光譜技術(shù)和分子對(duì)接技術(shù)研究了圣草次苷與β-酪蛋白的相互作用機(jī)制。結(jié)果表明:β-酪蛋白的內(nèi)源性熒光被圣草次苷和β-酪蛋白的相互作用所淬滅,方式為靜態(tài)淬滅。圣草次苷與β-酪蛋白的相互作用是一種主要由疏水作用驅(qū)動(dòng)的自發(fā)反應(yīng)。在310 K時(shí),結(jié)合常數(shù)等于6.68×105 L mol−1,結(jié)合位點(diǎn)數(shù)約等于1。紅外光譜、圓二色光譜和同步熒光光譜也證實(shí)了β-酪蛋白構(gòu)象的變化。而且,分子對(duì)接研究表明了圣草次苷與β-酪蛋白最可能的結(jié)合位點(diǎn)。
這些結(jié)果揭示了圣草次苷與β-酪蛋白的相互作用機(jī)制,為擴(kuò)大β-酪蛋白在食品工業(yè)中應(yīng)用提供實(shí)驗(yàn)依據(jù)。
原文參見(jiàn):Xiangyu Cao, Yonglin He, Yuchi Kong, Xueying Mei, Yapeng Huo, Yin He, Jianli Liu*. Elucidating the interaction mechanism of eriocitrin with β-casein by multi-spectroscopic and molecular simulation methods. Food Hydrocolloids, 2019,94(9):63-70. IF:5.839.
生命科學(xué)院科研運(yùn)行管理中心 2019年3月8日
版權(quán)與免責(zé)聲明:本網(wǎng)頁(yè)的內(nèi)容由收集互聯(lián)網(wǎng)上公開(kāi)發(fā)布的信息整理獲得。目的在于傳遞信息及分享,并不意味著贊同其觀點(diǎn)或證實(shí)其真實(shí)性,也不構(gòu)成其他建議。僅提供交流平臺(tái),不為其版權(quán)負(fù)責(zé)。如涉及侵權(quán),請(qǐng)聯(lián)系我們及時(shí)修改或刪除。郵箱:sales@allpeptide.com