華大生科訊 近期，我院青年教師劉艷麗與多倫多大學(xué)SGC研究所合作，在蛋白質(zhì)乙?；R(shí)別蛋白結(jié)構(gòu)研究領(lǐng)域取得新進(jìn)展，研究成果發(fā)表于Journal of Structural Biology上。
組蛋白乙?；且环N常見的組蛋白翻譯后修飾，在調(diào)節(jié)染色質(zhì)結(jié)構(gòu)動(dòng)態(tài)平衡以及基因轉(zhuǎn)錄活化過程中發(fā)揮重要作用。這種修飾受到組蛋白乙酰基轉(zhuǎn)移酶及組蛋白去乙?；竸?dòng)態(tài)修飾調(diào)控，并由組蛋白乙?；?yīng)蛋白所識(shí)別并介導(dǎo)功能發(fā)揮。現(xiàn)已報(bào)道的組蛋白乙?；?yīng)蛋白結(jié)構(gòu)域包括bromodomain、串聯(lián)的PHD結(jié)構(gòu)域、YEATS結(jié)構(gòu)域以及PH結(jié)構(gòu)域。
在該研究中，劉艷麗等人成功解析了DPF3b雙PHD結(jié)構(gòu)域與組蛋白H3K14ac的復(fù)合物高分辨率的晶體結(jié)構(gòu)，揭示了雙PHD結(jié)構(gòu)域識(shí)別并結(jié)合H3K14ac的分子機(jī)制。與已報(bào)到的DPF3b的雙PHD結(jié)構(gòu)域與H3K14ac的NMR結(jié)構(gòu)不同，該晶體結(jié)構(gòu)提示H3K14ac小肽以α-helix的構(gòu)象存在。進(jìn)一步結(jié)合對已解析的其他的組蛋白效應(yīng)器與修飾后組蛋白相互作用的復(fù)合物結(jié)構(gòu)，該研究提出組蛋白尾巴的α-helix構(gòu)象與β-sheet構(gòu)象一樣，是組蛋白與效應(yīng)蛋白相互作用時(shí)所存在的一種天然構(gòu)象。該研究進(jìn)一步證實(shí)組蛋白尾巴二級(jí)結(jié)構(gòu)的可塑性使其可以根據(jù)與其作用的蛋白的構(gòu)象進(jìn)行調(diào)整，實(shí)現(xiàn)構(gòu)象上的互補(bǔ)，從而在復(fù)雜的細(xì)胞環(huán)境中促使組蛋白尾巴實(shí)現(xiàn)動(dòng)態(tài)修飾及其修飾后的識(shí)別。該研究將進(jìn)一步推動(dòng)組蛋白與其效應(yīng)蛋白高級(jí)結(jié)構(gòu)中的相應(yīng)研究（Journal of Structural Biology，2016, 195(3): 365-372，http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1047847716301423）。
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