近日，《The FASEB Journal》雜志發(fā)表了我院唐城博士和周熙博士生做為并列第一作者的研究論文“一種新的捕鳥蛛多肽毒素將細菌鈉離子通道電壓敏感元件捕獲于去激活構(gòu)象(A novel tarantula toxin stabilizes the deactivated voltage sensor of bacterial sodium channel)”（http://www.fasebj.org/content/31/7/3167.abstract?sid=1f999a71-261a-4472-ac3c-cc028d683e94）。該研究旨在從蜘蛛毒液多肽中篩選到將細菌鈉離子通道電壓敏感元件捕獲于去激活構(gòu)象的多肽用于結(jié)構(gòu)生物學(xué)研究。研究團隊從敬釗纓毛蛛毒液中篩選鑒定到一個新的胱氨酸結(jié)多肽毒素JZTx-27，其抑制兩種細菌鈉離子通道NsvBa和NaChBaC的半數(shù)抑制濃度分別為112 nM和30 nM。與局部麻醉藥物利多卡因相比，JZTx-27對NsvBa通道的作用表現(xiàn)出電壓依賴性同時顯著減緩?fù)ǖ赖募せ钏俾?。突變掃描分析表明NsvBa通道第98位的脯氨酸殘基是結(jié)合毒素的關(guān)鍵位點。對于哺乳動物電壓門控鈉離子通道，JZTx-27通過結(jié)合NaV1.5通道的第四結(jié)構(gòu)域抑制其快失活。JZTx-27是第一個被報道的細菌鈉離子通道多肽抑制劑，電生理數(shù)據(jù)表明其將NsvBa通道電壓敏感元件捕獲于去激活構(gòu)象，可用于復(fù)合物結(jié)構(gòu)解析研究鈉離子捕獲于通道靜息構(gòu)象的電壓敏感元件。
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