[交大智慧] 生命科學(xué)技術(shù)學(xué)院周子康博士和唐鴻志教授等《細(xì)胞·發(fā)現(xiàn)》發(fā)文：在冷激蛋白（CspL）協(xié)助細(xì)胞抵御高溫脅迫的分子機(jī)理研究方面取得進(jìn)展
近日，上海交通大學(xué)生命科學(xué)技術(shù)學(xué)院、微生物代謝國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室微生物分解代謝團(tuán)隊(duì)的周子康博士和唐鴻志教授等合作在Nature出版集團(tuán)旗下期刊《Cell Discovery》在線發(fā)表了題為“A cold shock protein promotes high-temperature microbial growth through binding to diverse RNA species”的研究論文（2021, 7:1?12;?https://doi.org/10.1038/s41421-021-00246-5），揭示了冷激蛋白家族成員CspL協(xié)助細(xì)胞抵御環(huán)境高溫并促進(jìn)細(xì)胞生長(zhǎng)的分子機(jī)理。
該研究發(fā)現(xiàn)了冷激蛋白CspL在細(xì)胞高溫脅迫過(guò)程中的對(duì)RNA的全局保護(hù)作用。微生物細(xì)胞必須在各種壓力條件下維持生理生化功能穩(wěn)定。溫度升高會(huì)打破原有的細(xì)胞內(nèi)穩(wěn)態(tài)，干擾正常生理功能，改變細(xì)胞結(jié)構(gòu)。提高微生物對(duì)高溫的耐受性具備潛在的應(yīng)用價(jià)值，如降低開(kāi)放式發(fā)酵的污染風(fēng)險(xiǎn)，從而降低生產(chǎn)成本。在耐高溫元件挖掘中發(fā)現(xiàn)一種來(lái)源于凝結(jié)芽孢桿菌2-6的新型冷激蛋白CspL。證實(shí)了CspL可結(jié)合mRNA并保護(hù)其構(gòu)象，進(jìn)而促進(jìn)了細(xì)胞的生長(zhǎng)。
該研究證實(shí)了CspL的核苷酸結(jié)合功能并且觀察到的細(xì)胞生長(zhǎng)改善的作用是由這種結(jié)合所介導(dǎo)的。利用RNA-Seq技術(shù)進(jìn)行的全局轉(zhuǎn)錄組分析顯示，cspL表達(dá)導(dǎo)致許多基因mRNA積累量顯著增加：在45 ℃時(shí)，1,160個(gè)基因的轉(zhuǎn)錄本（占大腸桿菌基因組中所有基因的27％）在cspL表達(dá)的細(xì)胞中比對(duì)照細(xì)胞中的積累量更豐富。其中，cspA的mRNA積累比對(duì)照在45 ℃時(shí)幾乎提高了18倍；然而，在37 ℃時(shí)，積累量?jī)H有對(duì)照組的1/10。RIP-seq數(shù)據(jù)表明，在大腸桿菌體內(nèi)，CspL可以與大約600個(gè)基因的mRNA靶標(biāo)結(jié)合，印證了CspL是一種轉(zhuǎn)錄水平的全局調(diào)控因子的推斷。
該研究工作受到了科技部國(guó)家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃（項(xiàng)目號(hào)2018YFA0901200）、上海市優(yōu)秀學(xué)術(shù)帶頭人（項(xiàng)目號(hào)20XD1421900）等項(xiàng)目的支持。周子康博士和唐鴻志教授為該論文的共同第一作者，唐鴻志教授為論文的共同通訊作者。上海交通大學(xué)生命科學(xué)技術(shù)學(xué)院白林泉教授團(tuán)隊(duì)、武漢大學(xué)孫宇輝教授團(tuán)隊(duì)等多位成員合作參與了該項(xiàng)研究工作。
文章鏈接： https://doi.org/10.1038/s41421-021-00246-5
版權(quán)與免責(zé)聲明：本網(wǎng)頁(yè)的內(nèi)容由收集互聯(lián)網(wǎng)上公開(kāi)發(fā)布的信息整理獲得。目的在于傳遞信息及分享，并不意味著贊同其觀點(diǎn)或證實(shí)其真實(shí)性，也不構(gòu)成其他建議。僅提供交流平臺(tái)，不為其版權(quán)負(fù)責(zé)。如涉及侵權(quán)，請(qǐng)聯(lián)系我們及時(shí)修改或刪除。郵箱：sales@allpeptide.com