王健博博士課題組最新研究成果在《美國化學會志》發(fā)表
近日，化學化工學院王健博教授課題組在P450酶催化硫氧化機理的研究取得了新的研究進展，相關成果發(fā)表在《美國化學會志》（Journal of the American Chemical Society）上，相關鏈接：https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.9b13061。
細胞色素P450酶是一類功能強大的氧化酶，其可以立體選擇性催化碳氫羥基化，烯烴環(huán)氧化，硫氧化等多種反應。由于在其催化循環(huán)中會涉及到活性中心血紅素的多種氧化狀態(tài)，這就引發(fā)了一個問題，是存在多種活性中間體催化不同反應，還是只有一種通用的活性中間體催化所有的氧化反應？本工作以P450催化不對稱硫氧化和碳氫鍵羥化為模式反應，以剛性底物硫代色滿-4-酮和1-四氫萘酮為化學探針，首先通過定向進化的方法，分別獲得了具有單一立體選擇性以及高活性催化模式反應的突變體，然后通過比較了硫氧化突變體催化羥化反應以及羥化反應突變體催化硫氧化反應的活性和立體選擇性，發(fā)現(xiàn)其中的差異，由此提出假設存在不同活性中間體催化這兩種反應。接著通過以往工作以及過氧化氫酶的實驗排除掉兩種可能性的中間體，最后通過計算建模的方式確認在這兩類反應中唯有血紅素-Fe(IV)=O（Cpd Ⅰ）是催化這兩類反應的活性中間體。該研究結果進一步闡明了P450催化硫氧化的機理，同時對于P450類蛋白的定向進化改造提供了有效的理論和實際指導。
該項成果湖南師范大學為第一單位，王健博教授為一作和通訊，博士研究生黃群為并列一作，廈門大學王斌舉教授以及德國馬普煤炭所Manfred Reetz教授為共同通訊作者。
版權與免責聲明：本網(wǎng)頁的內(nèi)容由收集互聯(lián)網(wǎng)上公開發(fā)布的信息整理獲得。目的在于傳遞信息及分享，并不意味著贊同其觀點或證實其真實性，也不構成其他建議。僅提供交流平臺，不為其版權負責。如涉及侵權，請聯(lián)系我們及時修改或刪除。郵箱：sales@allpeptide.com