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生物化學(xué)的主要問題之一是確定生物分子的結(jié)構(gòu)，因?yàn)榻Y(jié)構(gòu)與生物功能密切相關(guān)。由于方法學(xué)原因，過去主要關(guān)注的是使用 X 射線散射的晶體結(jié)構(gòu)，但多維 NMR 方法已成為研究溶液中生物分子的有用工具。由于兩個(gè)原因，人們對(duì)生物分子的氣相結(jié)構(gòu)知之甚少。首先，直到最近才出現(xiàn)在氣相中生成生物分子的方法，其次，生化界的重點(diǎn)是溶液化學(xué)，因?yàn)樯矬w中的化學(xué)主要發(fā)生在凝聚相中。然而，氣相化學(xué)在過去已被證明非常有用，可用于了解諸如酸度、堿度和構(gòu)象等內(nèi)在特性的基本原理。因此，在沒有溶劑化效應(yīng)和其他分子間相互作用的情況下研究生物分子的氣相結(jié)構(gòu)至關(guān)重要。由于我們的理念是首先從簡(jiǎn)單系統(tǒng)開始，因此我們對(duì)氨基酸和小肽進(jìn)行了大量研究，為研究更復(fù)雜的生物分子（如蛋白質(zhì)）奠定了基礎(chǔ)。在沒有溶劑化效應(yīng)和其他分子間相互作用的情況下，研究生物分子的氣相結(jié)構(gòu)至關(guān)重要。由于我們的理念是首先從簡(jiǎn)單系統(tǒng)開始，因此我們對(duì)氨基酸和小肽進(jìn)行了大量研究，為研究更復(fù)雜的生物分子（如蛋白質(zhì)）奠定了基礎(chǔ)。在沒有溶劑化效應(yīng)和其他分子間相互作用的情況下，研究生物分子的氣相結(jié)構(gòu)至關(guān)重要。由于我們的理念是首先從簡(jiǎn)單系統(tǒng)開始，因此我們對(duì)氨基酸和小肽進(jìn)行了大量研究，為研究更復(fù)雜的生物分子（如蛋白質(zhì)）奠定了基礎(chǔ)。
    Bowers 小組研究了氣相氨基酸和肽離子系統(tǒng)的幾個(gè)方面：

補(bǔ)水
兩性離子
肽折疊
生物活性肽

蛋白質(zhì)功能（或故障）的關(guān)鍵與其三維形狀密切相關(guān)。  離子淌度質(zhì)譜作為探測(cè)分子形狀的工具，有可能在蛋白質(zhì)研究中發(fā)揮重要作用。多年來，質(zhì)譜已被證明是了解內(nèi)在化學(xué)性質(zhì)的寶貴工具。隨著過去十年新電離方法的出現(xiàn)，質(zhì)譜法現(xiàn)在可以擴(kuò)展為從根本上研究生物分子的工具。我們的實(shí)驗(yàn)和理論 方法使我們能夠研究各種蛋白質(zhì)系統(tǒng)中的結(jié)構(gòu)、聚集和能量學(xué)。此外，我們能夠探索溶液和氣相蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)之間的相關(guān)性。我們目前正在研究涉及幾種不同神經(jīng)系統(tǒng)疾病的蛋白質(zhì)。阿爾茨海默病、帕金森病和傳染性海綿狀腦病 (TSE) 都涉及蛋白質(zhì)錯(cuò)誤折疊和隨后在大腦中的聚集。下面列出了與每種疾病相關(guān)的蛋白質(zhì)。這些系統(tǒng)所涉及的構(gòu)象和聚集方面使它們非常適合使用離子遷移質(zhì)譜進(jìn)行研究。

β-淀粉樣 蛋白- 阿爾茨海默病
A β 42 單體結(jié)構(gòu)[1]
A β 42 [2]的早期聚集狀態(tài)
另請(qǐng)參閱我們的肽折疊頁(yè)面
α-突觸核蛋白 - 帕金森病[3]
朊病毒蛋白 - TSE