多肽的合成主要分為兩條途徑:化學(xué)合成多肽和生物合成多肽。

化學(xué)合成的多肽抗原是小分子， 本身很難具有好的抗原性，只能誘導(dǎo)動(dòng)物產(chǎn)生很弱的免疫反應(yīng)，因而與載體蛋白交聯(lián)是很重要的。載體蛋白含有很多抗原決定基，能夠刺激T－幫助細(xì)胞，進(jìn)而誘導(dǎo) B－細(xì)胞反應(yīng)。用于與多肽交聯(lián)的載體蛋白有多種，其中常用的是keyhole limpet hemacyanin (KLH), 牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）, 卵清蛋白（ovalbumin，OVA）和牛甲狀腺球蛋白（bovine thyroglobulin，THY)。KLH具有更高的抗原性，是為常用的多肽交聯(lián)載體。BSA也常用來(lái)作為多肽載體，但由于BSA經(jīng)常被用做檢測(cè)試驗(yàn)的阻斷劑而使得該方法生產(chǎn)的抗體在應(yīng)用上存在著一定的局限性。

多肽合成（化學(xué)）方法，包括液相和固相兩種方法。液相多肽合成方法現(xiàn)在主要采用BOC和Z兩種保護(hù)方法，現(xiàn)在主要應(yīng)用在短肽合成，如阿斯巴甜，力肽，催產(chǎn)素等，其相對(duì)與固相多肽合成，具有保護(hù)基選擇多，成本低廉，合成規(guī)模容易放大的許多優(yōu)點(diǎn)。與固相多肽合成比較，液相多肽合成主要缺點(diǎn)是，合成范圍小，一般都集中在10個(gè)氨基酸以內(nèi)的多肽合成，還有合成中需要對(duì)中間體進(jìn)行提純，時(shí)間長(zhǎng)，工作量大。固相多肽合成方法現(xiàn)在主要采用FMOC和BOC兩種方法，它具有合成方便，迅速，容易實(shí)現(xiàn)自動(dòng)化，而且可以比較容易的合成到30個(gè)氨基酸左右多肽。

多肽是一類生物活性很高的物質(zhì)。本文從化學(xué)合成和生物合成兩個(gè)方面綜述了多肽的合成，介紹了固相合成、液相分段合成法、施陶丁格連接、天然化學(xué)連接、光敏感輔助基連接、可去除輔助基連接、化學(xué)區(qū)域選擇連接、氨基酸的羧內(nèi)酸酐（NCA）法、組合化學(xué)法、酶解法、基因工程法、發(fā)酵法等合成方法的原理及其優(yōu)缺點(diǎn)，對(duì)多肽合成方法的發(fā)展及其中藥資源領(lǐng)域的應(yīng)用進(jìn)行了展望，為相關(guān)研究提供參考。

（6）肽單元：參于肽鍵組成的6個(gè)原子（Cα1、C、O、N、H和Cα2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所處的位置為反式構(gòu)型。此同一平面上的6個(gè)原子構(gòu)成鈦單元，其中，肽鍵的鍵長(zhǎng)為0.132nm，介于C-N的單鍵長(zhǎng)（0.149nm）和雙鏈長(zhǎng)（0.127nm）之間，所以有一定程度雙鏈性能，不能自由旋轉(zhuǎn)，而Cα分別與N和CO相連的鍵都是典型的單鍵，可以自由旋轉(zhuǎn)，正是由于肽單元上Cα原子所連的兩個(gè)單鍵可以自由旋轉(zhuǎn)，決定了兩個(gè)相鄰肽單元平面的相對(duì)空間位置。

介紹了植物多肽信號(hào)的結(jié)構(gòu)和分類，闡述了胞外非分泌型多肽、胞內(nèi)非分泌型多肽和富含半胱氨酸的分泌型多肽結(jié)構(gòu)特征及生物功能。重點(diǎn)討論了植物多肽的酪氨酸硫酸化、脯氨酸羥基化和羥脯氨酸阿拉伯糖基化的翻譯后修飾方式及蛋白質(zhì)水解加工方式。并對(duì)不同種類翻譯后修飾小肽結(jié)構(gòu)和功能進(jìn)行了概述。

⑴N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸是多肽鏈合成的起始氨基酸，必須在多肽鏈折迭成一定的空間結(jié)構(gòu)之前被切除。其過(guò)程是：① 去甲?；虎?去蛋氨?；?。 　　⑵氨基酸的修飾：由專一性的酶催化進(jìn)行修飾，包括糖基化、羥基化、磷酸化、甲?；取? 　?、嵌蜴I的形成：由專一性的氧化酶催化，將-SH氧化為-S-S-。

多肽是涉及生物體內(nèi)各種細(xì)胞功能的生物活性物質(zhì)。它是分子結(jié)構(gòu)介于氨基酸和蛋白質(zhì)之間的一類化合物,由多種氨基酸按照一定的排列順序通過(guò)肽鍵結(jié)合而成。到現(xiàn)在，人們已發(fā)現(xiàn)和分離出一百多種存在于人體的肽，對(duì)于多肽的研究和利用，出現(xiàn)了一個(gè)空前的繁榮景象。多肽的合成不僅具有很重要的理論意義，而且具有重要的應(yīng)用價(jià)值。通過(guò)多肽合成可以驗(yàn)證新的多肽結(jié)構(gòu)；設(shè)計(jì)新的多肽，用于研究結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系；為多肽生物合成反應(yīng)機(jī)制提供重要信息；建立模型酶以及合成新的多肽藥物等。

蛋白質(zhì)發(fā)揮生物學(xué)功能主要是通過(guò)其結(jié)合表面的特定部位與其他小分子或生物大分子的相互結(jié)合。通過(guò)計(jì)算的方法預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)分子表面可能的結(jié)合位點(diǎn)，有利于基于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的計(jì)算機(jī)輔助藥物設(shè)計(jì)，進(jìn)而促進(jìn)新藥開發(fā)的進(jìn)程。 根據(jù)蛋白質(zhì)結(jié)合的配體不同，可以將蛋白質(zhì)表面的結(jié)合位點(diǎn)分為蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)結(jié)合位點(diǎn)和蛋白質(zhì)-配體結(jié)合位點(diǎn)。蛋白質(zhì)結(jié)合位點(diǎn)的結(jié)構(gòu)及氨基酸組成與其余表面都有明顯的區(qū)別，這些區(qū)別主要表現(xiàn)在序列的保守性、氨基酸的極性、二級(jí)結(jié)構(gòu)的組成以及形成的氫鍵等方面。這就為使用計(jì)算的方法預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)結(jié)合位點(diǎn)提供了可能。